Filmata la contrazione muscolare

E’ stato filmato per la prima volta, da un team di ricercatori dell’Università di Firenze e di Pavia, il meccanismo molecolare che sta alla base della contrazione muscolare.

“Tutti sanno, o possono facilmente rendersi conto – spiegano gli esperti – che il movimento dipende dall’accorciamento dei muscoli degli arti e che la velocita’ alla quale i muscoli si accorciano, diminuisce se aumenta il peso che dobbiamo trasportare. Il meccanismo molecolare di questo fenomeno cosi’ intuitivo e fondamentale nella vita di tutti i giorni era rimasto finora sconosciuto. Nei laboratori del Lens, Laboratorio Europeo di Spettroscopie Non-lineari dell’Universita’ di Firenze, è stata sviluppata una tecnica in grado di ‘filmare’ i movimenti di una singola molecola biologica con un dettaglio di un milionesimo di millimetro e su tempi di qualche milionesimo di secondo. Tale tecnica ha permesso un fondamentale passo in avanti nella comprensione del meccanismo molecolare alla base della regolazione della velocità di contrazione dei muscoli al variare di un carico applicato.”

La ricerca è stata pubblicata sula rivista Nature Methods e i primi autori sono Francesco Saverio Pavone dell’Università di Firenze e Roberto Bottinelli, dell’Università di Pavia.

Macome avviene la contrazione? A permetterla sono due proteine presenti in tutti i muscoli: la miosina, che rappresenta il motore molecolare della contrazione e l’actina.

A ogni ciclo d’interazione, la miosina, consumando energia, cambia di conformazione e muove l’actina di qualche milionesimo di millimetro in tempi dell’ordine di pochi millesimi di secondo.  Se si moltiplica questa attività per migliaia di molecole di miosina, che ripetono il loro ciclo molte volte durante la contrazione, i muscoli si accorciano e si genera movimento.

“La tecnica, che abbiamo sviluppato – spiega Francesco Pavone – nasce proprio dall’esigenza di studiare la dinamica del cambiamento della miosina che dura circa un millisecondo, un tempo troppo breve per permetterne lo studio con le tecniche di singola molecola esistenti. L’ultrafast force-clamp spectroscopy sviluppa la tecnica delle trappole ottiche nella quale una proteina, di norma filamentosa, viene attaccata ai suoi estremi a due biglie di polistirene mobili, mentre l’altra proteina, il motore del movimento, di norma di forma globulare, viene posizionata sulla superficie di una biglia fissa. Manipolando le biglie mobili attraverso due raggi laser e’ possibile mettere in contatto le due proteine e studiarne l’interazione”.

“La risoluzione temporale di questo sistema – spiega Roberto Bottinelli – circa due ordini di grandezza superiore rispetto a quella dei sistemi precedenti, ha permesso, per la prima volta, di misurare direttamente la dinamica dei cambiamenti conformazionali della miosina e la loro dipendenza da un carico esterno, consentendo di comprendere il meccanismo molecolare alla base della contrazione muscolare e della sua regolazione in presenza di forze esterne di entità diversa”.

“L’incremento della risoluzione temporale ottenuto con il nostro metodo – spiega Marco Capitanio, ricercatore presso il dipartimento di Fisica e Astronomia dell’Universita’ di Firenze – è paragonabile alla differenza tra fare un filmato di un centometrista ad un fotogramma al secondo o a 100 fotogrammi al secondo. In entrambi i casi il filmato durerebbe circa 10 secondi necessari al corridore a compiere i 100 metri. Tuttavia, nel primo caso, vedremmo solo dieci immagini sfuocate. Nel secondo, invece, avremmo 1000 immagini a fuoco che ci consentirebbero di risolvere nel dettaglio i movimenti del corridore”-

Fonte AGI